近日，我中國(guó)科學(xué)院大連化學(xué)物理研究所物技術(shù)研究部生物分子功能研究組研究員樸海龍與廈門大學(xué)教授林圣彩及英國(guó)鄧迪大學(xué)教授Grahame Hardie合作，在腺苷一磷酸激酶（AMPK）分子機(jī)制研究中取得新進(jìn)展，相關(guān)研究結(jié)果發(fā)表于《細(xì)胞研究》（Cell Research）雜志上。
大連化物所生物分子機(jī)制研究取得新進(jìn)展
AMPK是腺苷一磷酸（AMP）的蛋白激酶，是代謝穩(wěn)態(tài)的主要調(diào)控因子，通常被AMP依賴或不依賴分子機(jī)制激活。目前，這些不同的分子機(jī)制，在何種條件下如何被驅(qū)動(dòng)的，以及其生物學(xué)意義尚不清楚。
該研究中發(fā)現(xiàn)，細(xì)胞內(nèi)AMP含量的升高程度不同，將通過(guò)不同的分子機(jī)制激活A(yù)MPK，且其磷酸化的目標(biāo)底物也不同。當(dāng)葡萄糖和AMP濃度較低時(shí)，是通過(guò)AMP不依賴的蛋白（AXIN）分子主導(dǎo)的溶酶體分子通路來(lái)激活A(yù)MPK，使其磷酸化乙酰輔酶A羧化酶1（ACC1）和固醇調(diào)節(jié)元件結(jié)合蛋白（SREBP1c），發(fā)揮早期抗合成代謝和促分解代謝的作用；當(dāng)葡萄糖和AMP濃度適當(dāng)增加，是通過(guò)AXIN主導(dǎo)的分子機(jī)制激活A(yù)MPK；當(dāng)AMP濃度較高時(shí)，由于嚴(yán)重的營(yíng)養(yǎng)脅迫，將引起大部分AMPK分子通路的激活。本研究揭示了細(xì)胞營(yíng)養(yǎng)應(yīng)激情況下，不同時(shí)空分層的AMPK信號(hào)通路被激活的分子機(jī)制。
該研究工作得到國(guó)家自然科學(xué)基金、廈門大學(xué)細(xì)胞應(yīng)激國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室開放基金的資助。
